Предмет и задачи биофизики

1.Предмет и задачи биофизики. Биофизика — наука о наиболее простых и фундаментальных взаимодействиях, лежащих в основе функционирования биол. систем.; биол наука, но использует законы и понятия физики. Наука— сфера чел деят–ти, направленная на получение нового знания, а с 2 стороны — совокупность знаний о каком-то предмете или объекте. Наука хар-ся предметом и методом исследования. Предметом явл. наиболее общие принципы организации и функц-ния биолог. с-м. Задачи: 1. теоретическая –описать на молек. Уровне состав, строение клет компонентов; 2. практическая– разработка методов диагностики, профилактики, лечения патологич. Состояний, улучшение кач-ва чел жизни. 3. оценить красоту и изящество биол систем; 4. выработать критический взгляд на поступающую информацию 5. установление взаимодействий между структурой и физиологией биол систем. Основная задача-научиться манипулировать биоразнобразия. Б изучает жизнь как молекулярный процесс. Б изучает молек логику жизни. Согласно Я. Зельдовичу в соврем. мире сущ-т 3 нерешённые проблемы: 1.проблема самого большого–вселенная (эволюции вселенной не сущ-т, нашей вселенной 14 млрд лет, она возникла в рез-те большого взрыва); 2. проблема самого малого (элементарные частицы) в основе организации материи лежит принцип кирпичиков. 92 хим элемента нах-ся в природе, остальные получены иск путем; 3. проблема самого сложного (живая клетка) –клетка представляет собой сложный молек мех-м, предназначена для вып-ния определенных функций, на земле сущ-т только клеточная форма жизни. Признаки жизни (свойства биол систем): чрезвыч сложность и организованность био с-м; живые с-мы – открытые с-мы, к-е нах-ся в пост обмене с окр средой( в-во, энергия, информация); биол. с-мы способны к самопроизведению. и самосовершенствованию; облад-т изменчивостью и способны реагир-ть на внешн. возд-вия. С точки зр Б в основе функц-ния биол с-м лежат реакции и взаимод-вие атомов и мол-л, происходящие в соотв-вии с законами физики. Все объекты в природе состоят из атомов. Для возникн-я жизни необх-мо было появление полимерных молекул (использовать как носители информации). В клетке сущ-т 3 типа полимерных молекул. 1. нуклеин. к-ты 2. белки 3. мембраны. Основной элемент – углерод. Элементы, входящие в состав клетки: O. N, P, S, Se, Na+, K+, Mg2+, Cl-, Ca2+, Fe2+, Cu2+,Zn2+. Низкомолек компоненты: нуклеотиды, карб кислоты, моносахара, витамины, полисахариды. Важн. классы биолог. молекул: витамины, гормоны, флавоноиды, порфирины, нуклеотиды и т. д. облад-т низкой Е активации, т. с. легко перех-т в электрон. – возб. состоян., обладает низким потенциалом ионизации (от такой легко оторвать электрон), обл-т высоким сродством к электрону и высокой поляризуемостью (так. мол. легко превр-ся в диполь), обл-т выс. дипольным моментом Осн. классы биолог. молек. в кл-ке: 1. углеводы (альдосахара, кетосах.) 2. АК 3. азотистые основ. (пурины и пиримидины) 4. карбонов. к-ты, сукцинат (янтарн. к-та),жирные к-ты, простогландины (производн. арахиновой к-ты).

2. Физические и физ-хим свойства биол мол-л.

Важнейшие классы биологических молекул: витамины, гормоны, флавоноиды, порфирины, нуклеотиды и т. д. обладают низкой энергией активации (легко переходят в электронвозбуждённое состояние), обладают низким потенциалом ионизации (такую молекулу легко превратить ион), обладают высоким сродством к электрону и высокой поляризуемостью (легко превращаются в диполь) и обладают высоким дипольным моментом. Чем выше биологическая активность, тем выше дипольный момент, тем выше разность зарядов между « +» и «–«

Основные классы молекул:

Углеводы, сахара, альдосахара, кетосахара; Аминокислоты; Азотистые основания (пурины и пиримидины); Карбоновые кислоты (жирные кислоты, простагландины – производные арахидоновой кислоты, хранятся виде три-ацилглицеридов).

Функционирование биологических систем основано на реакциях атомов и молекул, протекающих в соответствии с теми же фундаментальными законами физики и химии, которые управляют их реакциями вне организма. Молекулы ДНК были первыми молекулами – они выполняли функции катализа, передачи и хранения генетической информации. Молекулы ДНК – первые молекулы жизни, так как обладают способностью к самокопированию. В основе всех биохимических и биофизических реакций лежат элементарные процессы переноса электрона и протона.

3. Структура воды. Роль воды. Вода – универсальный растворитель. Самая распространённая и самая непонятная молекула. Все биол мол-лы покрыты одним или несколькими гидратными слоями. Вода-это диполь. Вода имеет льдоподобную структуру. Каждая мол-ла воды способна обр-ть 4 водор связи. Существуют две теории строения воды: микрокристаллическая и квазикристаллическая.

В жидкости отсутствует порядок в расположении соседних молекул. В отличие от жидкости, в кристалле существует порядок в расположении как соседних молекул, так и в расположении удалённых друг от друга молекул (ближний порядок и дальний порядок). Согласно микрокристаллической модели происходит постепенное исчезновение порядка по мере удаления от рассматриваемой молекулы воды. Согласно квазикристаллической модели вода представляет собой набор кластеров (айсбергов, групп), пространство между которыми заполнено свободными молекулами воды. Внутри кластеров вода находится в кристаллическом состоянии. Согласно этой модели, вода представляет собой набор водородносвязанных кластеров и мономерных молекул воды. Молекулы воды находятся в постоянном движении. Время колебательного движения молекулы – 10-13 секунды, а вот время перескоков молекулы воды – 10-11 секунды. Каждая молекула воды способна образовывать четыре водородные связи. Дипольный момент молекулы воды 1,85 D (Дебая). Угол между двумя атомами водорода в молекуле воды равен 104,5 градусов. Вся структура молекулы воды пронизана сетью водородных связей, которые и определяют её водородный характер. В биологических системах существует два типа молекул воды (связанная и свободная вода). Все биомолекулы покрыты одним или несколькими слоями молекул воды. 1г белка связывает 0,3 – 0,5 г Н2О.

4. Структура белков. Хим стр-ра АК. В архитектуре клетки важную роль играют белки (протеины-1-е по своей значимости). Структурной основой мол-лы белка явл-ся полипепт цепь. В клетке белки выполняют ряд важнейших функций:1) Каталитическая, или ферментативная (избирательное связывание молекул субстрата и осуществление химических реакций. Белки могут ускорять химические реакции в 106 раз. Предполагают, что существует 200 000 белков);2) Структурная ( белки-основной структурный элемент, архитектура клетки определ-ся белковым цитоскелетом и липидными бислойными мембранами (строительные компоненты клеточных и внеклеточных структур – коллаген, спектрин);3) Энергетическая (форма запасания питательных веществ);4) Транспортная (транспорин, гемоглобин, Na+, К+-АТФаза);5) Сигнальная, или информационная (многие сигнальные молекулы, гормоны имеют белковую природу – инсулин. Белки образуют сигнальные каскады переноса информации в клетке – родопсин, G-белки);6) Механическая, или двигательная (белки-моторчики – актин и миозин)способны совершать движение со скоростью неск тысяч сокр в секунду;

7) Защитная (иммунная) защ-т от чужеродных систем;8) Регуляторная (регуляторы многообразных клеточных процессов – роста, дифференцировки, пролиферации).

В мол-ле АК присутст. центральный атом углерода, к кот. присоед. 4 хим. группировки. Белки, НК — линейные гетерополимеры. Линейная полим цепь белков обладает высокой гибкостью и высокой внутр. динамикой. Благодаря им полипептидная цепь мол-л белка сворачивается и обр. опр. ст-ры (глобула или фибрилла).Известно 64 АК, 20 из них незаменимы. Классификация: 1– гидрофобные и гидрофильные, 2– ароматические и алифатические,. 3–по природе заряда: нейтральные, основные, кислые.4– моноаминомонокарбоновые и диаминомонокарбоновые 5-заменимые и незаменимые 6-серосодержащие и не — (цистеин, цистин, метионин).Благодаря наличию центрального атома углерода все АК кроме глицина обл-т стериоизомерией (оптической активностью). Выделяют L и D- АК. Cв-ва АК: хорошо раствор. в воде, плохо в органич. раствор-лях; кристаллизуются из нейтральных водных р-ров в форме биполярных ионов.

Очень большую роль в молекуле белка играют дисульфидные мостики. В молекуле аминокислоты присутствует центральный атом С(α)-атом углерода, к которому присоединено четыре химические группировки.

R

OC─C(α)─NH α-аминокислота CORN (если читать по часовой стрелке)

H

Белки и НК – это линейные гетерополимеры. Линейная полимерная цепь белков обладает высокой гибкостью и высокой внутренней динамикой. Благодаря гибкости и внутренней динамике полипептидная цепь молекул белка сворачивается, образуя определённые структуры (глобула и фибрилла). Свойства белка как полимера во многом определяется пептидной связью.

5. Пептидная связь. Пептидная связь-это хим. связь, образуемая между аминогруппой одной аминокислоты и карбоксильн. группой друной к-ты с отщеплением молекулы воды. Длина пептидн. связи 1,32 А(ангстрема). Пепт. связь носит полуторный характер за счет перераспределения электронной плотности. Вращение хим. группировок вокруг полуторной связи в отличие от одинарной запрещено. Следствием этого является плоский характер пепт. группы. Все атомы, входящие в пепт. группу в том числе альфа атомы углерода соседних аминокислот лежат в одной плоскости. Возможно вращение вокруг Сα-N-это угол кси (ψ) и вокруг связи С-Сα-это угол фи (φ)-диаграмма Рамачандрана(зависимости разрешенных углов ψ и φ для любых пар ам-от). Как показал в работах Полинг атомы образующие состав пепт. единицы лежат в одной плоскости — это концепция планарности пепт. групп. Она явл. основным принципом структурной организации белка. Уровни структ. организации белка:первичная структура-это последовательность аминокислотных остатков в полипеп. цепи. Перв. структура определяет все остальные уровни молекулы белка и соответственно выполняемую белком функцию. Благодаря наличию центр. атома С все АК (кроме глицина) обладают оптической активностью или стереоизомерией. Полинг и Кори (1951) предложили α-спираль и β-структуру. α- правозакрученная спираль (присут. в глобулярных структурах), в к-ой каждая 4-ая пепт. связь стабилизируется водородным мостиком. Атом Н каждой пепт. группы взаимод. с атомом О 4-ой пепт. группы. Полный виток α спирали включает 3,6 аминокислотных остатков. Втор. структура-это способ укладки полипепт. цепи в пространстве. β- структура-паралельная(присут. в фибрил. белках)и антипаралельная структура, β изгиб-сдесь полип. цепь поварачивается на 180 градусов. Сущ. хаотический клубок или нерегулярная структура. Втор. стр. молекул белка стабилиз. водор. св..